血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质(缩写为Hb或HGB)。是使血液呈红色的蛋白。血红蛋白由四条链组成,两条α链和两条β链,每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素。氧气结合在铁原子上,被血液运输。血红蛋白的特性是:在氧含量高的地方,容易与氧结合;在氧含量低的地方,又容易与氧分离。血红蛋白的这一特性,使红细胞具有运输氧的功能。
一、作用
血红蛋白用于生化研究,培养流行性感冒病毒、淋球菌、兔热病杆菌、链球菌、肺炎球菌等,色素。[1]
二、正常参考值
成年男性:130~175g/L
成年女性:115~150g/L
新生儿:170~200g/L
青少年(儿童):110~160g/L
三、工作原理
血红蛋白与氧结合的过程是一个非常神奇的过程。首先一个氧分子与血红蛋白四个亚基中的一个结合,与氧结合之后的珠蛋白结构发生变化,造成整个血红蛋白结构的变化,这种变化使得第二个氧分子相比于第一个氧分子更容易寻找血红蛋白的另一个亚基结合,而它的结合会进一步促进第三个氧分子的结合,以此类推直到构成血红蛋白的四个亚基分别与四个氧分子结合。而在组织内释放氧的过程也是这样,一个氧分子的离去会刺激另一个的离去,直到完全释放所有的氧分子,这种有趣的现象称为协同效应。
1、协同效应
血红素分子结构由于协同效应,血红蛋白与氧气的结合曲线呈S形,在特定范围内随着环境中氧含量的变化,血红蛋白与氧分子的结合率有一个剧烈变化的过程,生物体内组织中的氧浓度和肺组织中的氧浓度恰好位于这一突变的两侧,因而在肺组织,血红蛋白可以充分地与氧结合,在体内其他部分则可以充分地释放所携带的氧分子。可是当环境中的氧气含量很高或者很低的时候,血红蛋白的氧结合曲线非常平缓,氧气浓度巨大的波动也很难使血红蛋白与氧气的结合率发生显著变化,因此健康人即使呼吸纯氧,血液运载氧的能力也不会有显著的提高,从这个角度讲,对健康人而言吸氧的所产生心理暗示要远远大于其生理作用。
除了运载氧,血红蛋白还可以与二氧化碳、一氧化碳、氰离子结合,结合的方式也与氧完全一样,所不同的只是结合的牢固程度,一氧化碳、氰离子一旦和血红蛋白结合就很难离开,这就是煤气中毒的原理,遇到这种情况可以使用其他与这些物质结合能力更强的物质来解毒,比如一氧化碳中毒可以用静脉注射亚甲基蓝 的方法来救治。
2、缀合蛋白质
血红素和珠蛋白构成的缀合蛋白质,是脊椎动物血液的有色成分。其主要功能是运输氧,也有维持血液酸碱平衡的作用。血红素是含2价铁的卟啉化合物。铁有6个配位键,其中4个与血红素的环状结构相连,并与之处在同一平面中。另2个配位键中的一个与蛋白质部分相连,还有1个则连接氧。珠蛋白含有4个亚基(α2β2),每个亚基连接1个血红素辅基。人和许多动物血红蛋白α链(含141个氨基酸残基)和β链(含146个氨基酸残基)的氨基酸序列已确定,也已用X射线衍射结构分析测定其四级结构。血红蛋白基因的点突变导致异常血红蛋白的产生。已发现数百种异常血红蛋白,其中只有一小部分引起疾病发生,最常见也最了解的疾病是镰刀形红细胞贫血病。
血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质(缩写为Hb或HGB)。是使血液呈红色的蛋白。血红蛋白由四条链组成,两条α链和两条β链,每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素。氧气结合在铁原子上,被血液运输。血红蛋白的特性是:在氧含量高的地方,容易与氧结合;在氧含量低的地方,又容易与氧分离。血红蛋白的这一特性,使红细胞具有运输氧的功能。
血红蛋白(hemoglobin;haemoglobin;Hb;HGB ) 每一血红蛋白分子由四分子的珠蛋白和四分子亚铁血红素组成,每个血红素又由4个吡咯环组成,在环中央有一个铁原子。血红蛋白中的铁在二价状态时,可与氧呈可逆性结合(氧合血红蛋白),如果铁氧化为三价状态。血红蛋白则转变为高铁血红蛋白,就失去了载氧能力。珠蛋白约占96%,血红素占4%。α和β都类似于肌红蛋白,只是肽链稍短:α亚基为141aa;β亚基为146aa。α和β亚基隔着一个空腔彼此相向。在哺乳动物中,血红蛋白占红细胞干重的97%、总重的35%。平均每克血红蛋白可结合1.34ml的氧气,是血浆溶氧量的70~73倍。
一、红细胞和血红蛋白增多
1.相对性增多:
由于某些原因使血浆中水分丢失,血液浓缩,使红细胞和血红蛋白含量相对增多。如连续剧烈呕吐、大面积烧伤、严重腹泻、大量出汗等;另见于慢性肾上腺皮质功能减退、尿崩症、甲状腺功能亢进等。
2.绝对性增多:
由各种原因引起血液中红细胞和血红蛋白绝对值增多,多与机体循环及组织缺氧、血中促红细胞生成素水平升高、骨髓加速释放红细胞有关。
(1)生理性增多:见于高原居民、胎儿和新生儿、剧烈劳动、恐惧、冷水浴等。
(2)病理性增多:由于促红细胞生成素代偿性增多所致,见于严重的先天性及后天性心肺疾病和血管畸形,如法洛四联症、紫绀型先天性心脏病、阻塞性肺气肿、肺源性心脏病、肺动-静脉瘘以及携氧能力低的异常血红蛋白病等。
在另一些情况下,病人并无组织缺氧,促红细胞生成素的增多并非机体需要,红细胞和血红蛋白增多亦无代偿意义,见于某些肿瘤或肾脏疾病,如肾癌、肝细胞癌、肾胚胎瘤以及肾盂积水、多囊肾等。
二、红细胞和血红蛋白减少
一般成年男性血红蛋白<120g/L,成年女性血红蛋白<110g/L为贫血。根据血红蛋白减低的程度贫血可分为四级。轻度:血红蛋白>90g/L、中度:血红蛋白90~60g/L、重度:血红蛋白60~30g/L、极度:血红蛋白<30g/L。
1.生理性减少:
3个月的婴儿至15岁以前的儿童,因生长发育迅速而致造血原料相对不足,红细胞和血红蛋白可较正常人低10%~20%。妊娠中、后期由于孕妇血容量增加使血液稀释,老年人由于骨髓造血功能逐渐减低,均可导致红细胞和血红蛋白含量减少。
2.病理性减少:
(1)红细胞生成减少所致的贫血:
1)骨髓造血功能衰竭:再生障碍性贫血、骨髓纤维化等伴发的贫血。
2)因造血物质缺乏或利用障碍引起的贫血:如缺铁性贫血、铁粒幼细胞性贫血、叶酸及维生素B12缺乏所致的巨幼细胞性贫血。
(2)因红细胞膜、酶遗传性的缺陷或外来因素造成红细胞破坏过多导致的贫血,如遗传性球形红细胞增多症、地中海性贫血、阵发性睡眠性血红蛋白尿、异常血红蛋白病、免疫性溶血性贫血、心脏体外循环的大手术及一些化学、生物因素等引起的溶血性贫血。
(3)失血:急性失血或消化道溃疡、钩虫病等慢性失血所致的贫血。
血红蛋白测量方法一般为比色法。比色法测量的原理是被测试溶液浓度的改变,改变了溶液颜色的深浅。溶液浓度越高,溶液的颜色就越深,反之如果溶液的浓度越低,颜色就越浅。颜色的深浅直接影响了溶液对光线的吸收程度。溶液颜色越深吸收的光线越多,透过的光线越少。反之,溶液颜色越浅吸收的光线越少,透过的光线越多。通过测量透过比色池光线的强弱,可以间接测量出溶液的浓度。它的测试依据应该遵循朗伯一比耳定律,这就是光电比色法测试的基本原理。
根据测试原理和血红蛋白测试机构的组成,影响血红蛋白测试的主要因素有:
1、测试机构的光路系统
光路系统包括,光源灯供电电路,光源灯,透镜组,滤光片,比色池,光电转换器件(光电池,光电管)等。
如果光源供电不稳,滤波不好,波纹过大,供电电压过低会影响光源灯的发光强度,和光源的稳定,影响测试的准确。此时按电路的维修程序,对电路进行调试修理,使之符合要求。光源灯暗、光源灯老化发光效率降低,影响测试值,会使测试值偏低。此时应该清洁灯泡,或更换新的光源灯。如果透镜组脏,影响透镜的透光程度,会影响测试值。此时要进行清洁透镜组。滤光片使用日久会受潮、老化、生霉或脏,而影响测试,此时应该认真清洗滤光片。如果滤光片老化变质,会影响滤光片的中心波长和滤光片的带宽。从而影响测试值,此时只能更换新的相同波长滤光片。
比色池脏、漏气会影响测试值,因为脏不仅会影响透过比色池的光强度,如果比色池脏了并附着有气泡,会使通过比色池的光产生反射或散射,严重影响测试结果。这时要对比色池认真清洗必要时用蛋白溶剂浸泡、冲洗排除故障。
光电器件表面有灰尘或脏物会影响光的接收和光电信号的转换。此时要认真清洗,如果光电器件老化,只能进行更换。
2、液路系统
液路系统包括进液管、输液管、泵管、电磁泵(或蠕动泵)及供电电路等部件。进液管脏、堵、裂隙会影响进液量,或吸入气泡,严重影响测量。这时要清洁冲洗,除去堵塞,有裂隙漏气要更换进液管。输液管、泵管,主要是脏和堵或老化。脏堵要认真冲洗。对泵管,因为挤压和摩擦容易发生粘连,或老化,严重的甚至磨破而漏气,所以对泵管要及时检查。损坏要及时更换。电磁泵(或蠕动泵)的故障主要是转动不灵活,卡死不转动,或供电电路故障。转动不灵活或者卡死不转动往往由于落入灰尘,与油形成油污所至。只要认真清洗可以排除故障。如供电电路问题按电路程序修理,泵本身损坏只能更换。综上述血红蛋白测量出现故障,往往出在光路和液路。因为现代电路比较成熟,使用的器件一般经过筛选故障率较低。所以血红蛋白测量系统出现故障,一般对光路和液路进行检查大多数故障可以排除。
血红蛋白基因的点突变导致异常血红蛋白的产生。是使血液呈红色的蛋白。血红蛋白的这一特性,使红细胞具有运输氧的功能。妊娠中、后期由于孕妇血容量增加使血液稀释,老年人由于骨髓造血功能逐渐减低,均可导致红细胞和血红蛋白含量减少。
一、血红蛋白是怎么样分解的一、血红蛋白怎么样分解呢?简而言之,就是血浆中的血红蛋白被氧化成高铁血红蛋白后再分解为高铁血红素。然后再与血浆中白蛋白结合成高铁血蛋白,最后可能再和血结素结合最后被细胞摄取。血浆如有较多游离的血红蛋白,血浆就会一般呈粉红色。二、血红蛋白是用于体内运输和交换氧气的工具,
血红蛋白基因的点突变导致异常血红蛋白的产生。人体内的血红蛋白由四个亚基构成。
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